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优球蛋白法纯化南方鮎血清免疫球蛋白及多克隆抗体制备

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邱艳,张小萍,魏静,梁筱燕. 优球蛋白法纯化南方鮎血清免疫球蛋白及多克隆抗体制备[J]. 西南大学学报(自然科学版), 2011, 33(10).
引用本文: 邱艳,张小萍,魏静,梁筱燕. 优球蛋白法纯化南方鮎血清免疫球蛋白及多克隆抗体制备[J]. 西南大学学报(自然科学版), 2011, 33(10).
Purification of Serum Immunoglobulin from Silurus meridionalis Chen by Euglobulin Precipitation and Preparation of Polyclonal Antibodies[J]. Journal of Southwest University Natural Science Edition, 2011, 33(10).
Citation: Purification of Serum Immunoglobulin from Silurus meridionalis Chen by Euglobulin Precipitation and Preparation of Polyclonal Antibodies[J]. Journal of Southwest University Natural Science Edition, 2011, 33(10).

优球蛋白法纯化南方鮎血清免疫球蛋白及多克隆抗体制备

Purification of Serum Immunoglobulin from Silurus meridionalis Chen by Euglobulin Precipitation and Preparation of Polyclonal Antibodies

  • 摘要: 采用优球蛋白法和Sepharose-4B柱层析纯化南方鮎血清免疫球蛋白,SDS-PAGE结果表明,重链相对分子质量约为7.4×104,轻链相对分子质量约为2.6×104;用纯化蛋白免疫Balb/c小鼠制备多克隆抗体,ELISA测定多克隆抗体效价高达1∶216;Western-blotting结果显示多克隆抗体与免疫球蛋白重链和轻链都有反应,与不同科的沟鮎血清和不同目的草鱼血清无交叉反应.利用优球蛋白法和Sepharose-4B柱层析首次纯化南方鮎血清免疫球蛋白,与Sepharose-4B柱层析相比优球蛋白法更简单、快速;制备的多克隆抗体具有特异性,可做为以后进一步研究南方鮎的免疫系统和免疫防治的工具.
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出版历程

优球蛋白法纯化南方鮎血清免疫球蛋白及多克隆抗体制备

  • 西南大学生命科学学院,重庆400715/三峡库区生态环境教育部重点实验室,重庆400715

摘要: 采用优球蛋白法和Sepharose-4B柱层析纯化南方鮎血清免疫球蛋白,SDS-PAGE结果表明,重链相对分子质量约为7.4×104,轻链相对分子质量约为2.6×104;用纯化蛋白免疫Balb/c小鼠制备多克隆抗体,ELISA测定多克隆抗体效价高达1∶216;Western-blotting结果显示多克隆抗体与免疫球蛋白重链和轻链都有反应,与不同科的沟鮎血清和不同目的草鱼血清无交叉反应.利用优球蛋白法和Sepharose-4B柱层析首次纯化南方鮎血清免疫球蛋白,与Sepharose-4B柱层析相比优球蛋白法更简单、快速;制备的多克隆抗体具有特异性,可做为以后进一步研究南方鮎的免疫系统和免疫防治的工具.

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